10月11日，中国科学院分子植物科学卓越创新中心张鹏与上海师范大学俞芳团队合作，通过水稻磷酸盐分配关键蛋白SPDT的三维结构与生化功能分析，揭示了SPDT特异性识别并转运磷酸盐的分子机制。
植物依靠多种土壤无机磷（Pi）转运蛋白协同完成磷的吸收、转运与分配。Pi转运蛋白在植物磷稳态中发挥重要作用，但其结构与分子与调控机制尚不完全清楚。此前，张鹏团队报道了首个植物Pi转运蛋白的三维结构，揭示了PHO1（H1）识别与转运Pi及受高磷信号分子InsP的调控机制。
水稻中位于节间参与籽粒Pi分配的关键蛋白OsSPDT，属于硫酸盐转运蛋白SULTR家族，却特异性地转运磷酸盐。SPDT如何实现从硫酸盐向磷酸盐转运的功能演化，其分子机制未被揭示。科研团队聚焦OsSPDT开展了研究。
团队通过酵母异源互补实验验证了SPDT特异性转运Pi且不转运硫酸盐的功能。进一步，利用单颗粒冷冻电镜技术，团队解析了OsSPDT与磷酸根结合前后状态的高分辨率三维结构。结构显示，OsSPDT以同源二聚体形式存在，每个单体包含N端胞内结构域、跨膜结构域和C端STAS结构域。跨膜结构域可进一步分为Core和Gate两个亚结构域，且磷酸根结合位点位于二者界面处。基于结构的分析与转运功能实验发现，将SULTR的跨膜结构域与OsSPDT的跨膜结构域置换，可使OsSPDT获得硫酸盐的转运活性。同时，分析发现，TM3上的Ser170是SPDT家族在结合位点的特征性残基，单个位点突变导致磷酸盐转运功能丧失，但不能获得硫酸盐的转运能力，说明磷酸盐识别的特异性可能依赖于整个跨膜结构域的协同进化。
团队还发现，N端胞内结构域和STAS结构域，对维持二聚体稳定性和转运活性至关重要；N端胞内结构域的49–55氨基酸，对维持OsSPDT的二聚化及功能必不可少；STAS结构域通过静电相互作用，能够稳定相邻单体的跨膜结构域，参与调控转运过程的构象变化。
植物中两类不同家族的无机磷转运蛋白PHO1;H1（SPX-EXS家族）和SPDT（SULTR家族）的三维结构组成、底物识别/转运与调控机制得到了解析。鉴于两类蛋白在磷的长距离运输与组织分配层面的重要作用，该研究揭示了植物磷稳态调控分子机制，为培育低植酸、高磷利用效率的作物品种奠定了基础。
相关研究成果在线发表在《科学进展》（Science Advances）上。研究工作得到国家自然科学基金委员会和中国科学院等的支持。
论文链接
植物磷酸盐运输系统
SPDT和PHO1的工作模型
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