4月25日，记者从山西大学获悉，该校分子科学研究所王宏飞教授团队在铁蛋白生物矿化分子机制研究领域取得新进展，相关研究成果发表于《美国化学会志》。
蛋白质具有独特的金属配位环境，能够对金属纳米团簇的形状和形态进行调控，以蛋白质为模板的金属纳米团簇和纳米粒子的合成备受关注。然而，纳米团簇在蛋白中详细的形成过程和分子机制仍不清楚。
王宏飞介绍，研究团队选取支原体铁蛋白作为纳米团簇合成的生物模板，获得了一系列不同大小和形状的Fe-O纳米团簇，并联合使用X射线蛋白晶体衍射技术和低温冷冻电镜技术解析获得不同纳米团簇精确的空间结构，描绘出铁蛋白四重轴通道处单个铁原子逐步形成Fe-O纳米团簇的完整过程。
王宏飞表示，这项研究工作有助于科研人员了解金属纳米团簇形成的分子机制，并为其他类型金属纳米团簇的合成提供了一种有效的方法和模板。
（受访单位供图）
4月25日，记者从山西大学获悉，该校分子科学研究所王宏飞教授团队在铁蛋白生物矿化分子机制研究领域取得新进展，相关研究成果发表于《美国化学会志》。
蛋白质具有独特的金属配位环境，能够对金属纳米团簇的形状和形态进行调控，以蛋白质为模板的金属纳米团簇和纳米粒子的合成备受关注。然而，纳米团簇在蛋白中详细的形成过程和分子机制仍不清楚。
王宏飞介绍，研究团队选取支原体铁蛋白作为纳米团簇合成的生物模板，获得了一系列不同大小和形状的Fe-O纳米团簇，并联合使用X射线蛋白晶体衍射技术和低温冷冻电镜技术解析获得不同纳米团簇精确的空间结构，描绘出铁蛋白四重轴通道处单个铁原子逐步形成Fe-O纳米团簇的完整过程。
王宏飞表示，这项研究工作有助于科研人员了解金属纳米团簇形成的分子机制，并为其他类型金属纳米团簇的合成提供了一种有效的方法和模板。
（受访单位供图）
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